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Abstract
分析了冻融（F-T）循环对基于抗冻多肽的鱼糜油墨（ASI）3D结构形状保持的影响。结果表明，ASI 3D结构具有良好的形状保持能力，即使在F-T 4次后，其宽度、高度、重量和持水量分别为22.42 mm、21.07 mm、9.99 g和68.30%。ASI 3D结构中冰晶的平均面积仅仅0.001 mm 2 扩大到0.015 mm 2 ，等效直径从0.040 mm扩大到0.139 mm。ASI 3D结构中肌原纤维蛋白的α-螺旋和β-折叠分别从（44.16±0.98）%略微减少到（33.33±0.92）%，（18.28±4.45）%增加到（24.43±1.60）%。化学键和蛋白质的相互作用在一定程度上发生了变化。AFPs可以防止F-T后鱼糜3D结构的变形和汁液流失。这些结果为保持冷冻3D食品结构提供了理论指导。
Introduction
作为一项快速发展的新技术，3D打印由于具有定制的可能性、个性化的营养、更容易吞咽、利用植物“肉“和真正的肉、减少食物浪费、非常规的食物消费和太空旅行等优势，已经被广泛应用于食品领域。目前3D打印中的肉基墨水已经成为最突出的研究热点之一。这是因为它可以取代传统的厨房加工方法，并且3D打印鱼、鸡、牛肉、养殖肉等具有实际应用价值。3D打印肉富含蛋白质和水，在室温下容易因微生物生长而变质。随着使用肉基墨水的3D打印技术的成熟，3D打印肉（预制菜）的储存问题正在成为一个瓶颈。冻存技术因其对微生物繁殖的抑制作用而被广泛使用。然而，在3D打印肉的储存和运输过程中，冻融（F-T）循环是不可避免的，这会导致严重的冻伤并且丧失汁液以及保持形状的能力。这大大限制了3D打印技术的发展。因此，防止和解决3D打印肉在冷冻储存期间形状保持能力下降的问题是非常迫切的。
鲢鱼是一种广泛分布于世界各地的淡水鱼。它因其美味和高营养价值而受到消费者的欢迎。因其味道和营养受到顾客的青睐，鲢鱼衍生产品正在成为不可缺少的日常营养品。显然，鲢鱼作为3D打印的原材料在商业上是很有前景的。抗冻多肽（AFPs）可以防止冰晶生长和再结晶，已成为冷冻食品的有效抗冻剂，如冷冻蔬菜、冷冻肉类和冰淇淋。在我们以前的研究中，通过酶水解从食源性蛋白质中筛选出AFPs，它可以保护鱼糜蛋白免受冷冻破坏。因此，制备基于AFPs的鱼糜3D结构，研究F-T后其3D结构形的状的保持情况是很有意义的。
本研究旨在分析F-T对鱼糜3D结构形状保持的影响。首先，准备了鱼糜油墨（SI）和基于AFPs的鱼糜油墨（ASI）作为3D打印材料。然后，打印的3D结构在﹣20 ºC和25 ºC下经历了F-T循环。比较了两组墨水的微观结构（用SEM测定）、蛋白质二级结构（从CD光谱获得）、相互作用、化学键、蛋白质变性程度（用DSC测定）、重量和持水能力，以说明F-T循环对鱼糜制品3D结构的形状保持的影响。
Results and Discussion
图中展示了SI和ASI 3D结构在0、1、2、3和4次F-T循环后的形状保持能力，以及SEM图像。F-T循环明显影响3D结构的形状保持能力。在F-T之前，SI 3D结构的垂直和正面的宽度和高度分别为25.03 mm和24.87 mm，ASI 3D结构为25.43 mm和24.62 mm。此外，ASI 3D结构即使在4次F-T循环下也能保持其形状不变，可以看出，在4次F-T循环后，SI 3D结构的宽度和高度分别为10.36 mm和12.07 mm，ASI 3D结构的宽度和高度为22.42 mm和21.07 mm，在4次F-T循环后，ASI的3D结构呈现出比SI的3D结构更好的形状保持。SEM表明，随着F-T循环次数的增加，SI和ASI 3D结构的孔径大小增加，蛋白质网络聚集。在ASI 3D结构中孔径的平均面积和等效直径分别从0.001 mm2和0.040 mm变为0.015 mm2和0.139 mm。此外，当SI 3D结构经历1次F-T循环时，明显观察到蛋白质网络表面的交联和塌陷，AFPs可以抑制冰晶的生长及其对鱼糜蛋白的挤压。因此，与SI 3D结构相比，ASI 3D结构在F-T后显示出较小的孔径，并且没有观察到明显的结块和交联现象。
A、SI 3D结构，B、ASI 3D结构。
图1 F-T循环0、1、2、3、4次后鱼糜3D结构的保持力评价及SEM图像
图2中A 1 和B 1 显示了SI和ASI 3D结构的肌原纤维蛋白在0、1、2、3和4次F-T循环后CD光谱的变化。随着F-T循环次数的增加，ASI 3D结构中肌原纤维蛋白的CD光谱负带（222 nm和208 nm）的强度并未明显增强和降低，SI 3D结构明显增强和降低。这表明在F-T的作用下，冰晶挤压诱发了鱼糜3D结构中蛋白质二级结构的变化，这可以通过AFPs来缓解。所有组的二级结构见图2中A 2 和B 2 ，4次F-T循环后，ASI 3D结构中的α-螺旋含量明显减少（P＜0.05），而β-转角含量没有明显变化（P＞0.05）。β-转角和无规则卷曲的含量没有明显改善（P＞0.05），而SI 3D结构中的α-螺旋和β-转角的含量明显下降（P＜0.05），而β-转角和无规则卷曲的含量明显增加（P＜0.05），这表明肌原纤维蛋白的α-螺旋、β-转角和无规则卷曲的含量可被F-T所改变，而AFPs可在一定程度上阻止二级结构的改变。
A1和B1分别表示SI和ASI 3D结构的圆二色光谱，A2和B2分别表示SI和ASI 3D结构的二级结构含量，同一样品的二级结构不同字母表示有显著性（P＜0.05）。
图2 在F-T循环0、1、2、3、4次后鱼糜3D结构中肌纤维蛋白的二级结构变化
如图3A 1 和B 1 所示，对于SI和ASI 3D结构，G*值随着F-T循环次数的增加而增加，与SI 3D结构相比，ASI 3D结构的G*值并不明显。这意味着鱼糜3D结构的物理和化学性质因F-T循环而改变，整体变形强度增加，而3D结构被AFPs破坏。G*随着蛋白质分子之间的交联而增长，因此可以观察到鱼糜蛋白之间的相互作用。
图3A 2 和B 2 中显示了SI和ASI 3D结构在0、1、2、3和4次F-T循环后的典型化学键变化。在F-T循环后，与SI 3D结构的化学键相比，ASI 3D结构的化学键显示出很小的变化。说明在F-T之后，鱼糜3D结构中的蛋白质之间发生了化学作用和变性，这可以被AFPs所阻止。此外，F-T循环使得蛋白质疏水作用的增强。因此，随着F-T循环次数的增加，汁液流失变得越来越严重。
图3 A1和B1表示SI和ASI 3D结构在F-T循环0、1、2、3和4次后的复合模量（G*）与角频率（ω）的关系，频率为1～100 rad/s，在室温25 ℃下进行，A2和B2表示SI和ASI 3D结构在F-T循环0、1、2、3和4次后的蛋白质分子间力，同一样品的分子间力不同字母表示显著（P＜0.05）
图4展示了SI和ASI 3D结构在以5 ºC/min的速度从25 ºC加热到50 ºC期间经过0、1、2、3和4次F-T循环后的归一化非等温DSC曲线。两种结构在0、1、2、3和4次F-T循环后的热流峰值都发生在33 ºC。SI 3D结构的峰面积在4次F-T循环后从0.4609减少到0.1478，而ASI 3D结构的峰面积从0.4602减少到0.3213。与SI 3D结构相比，ASI 3D结构在4F-T循环后显示出更大的峰值面积，表明蛋白质的焓值（ΔH）更大，从而更好地保持蛋白质的完整性，表明AFPs对3D结构有良好的保护作用。
A、SI 3D结构，B、ASI 3D结构。
图4 在25 ºC和50 ºC之间以5 ℃/min的速度进行0、1、2、3和4次F-T循环后鱼糜3D结构获得的DSC热图
如图5A和B所示，在0、1、2、3和4次F-T循环后，SI和ASI 3D结构的重量和持水力（WHC）下降。对于SI 3D结构，其重量从（15.65±0.06）g减少到（6.16±0.16）g，WHC从（83.00±0.47）%减少到（53.95±0.51）%。对于ASI 3D结构，重量从（15.65±0.06）g减少到（9.99±0.54）g，WHC从（72.67±0.00）%减少到（68.30±1.81）%。相比之下，SI 3D结构的重量和WHC在F-T循环期间下降更明显。说明在F-T循环中蛋白质变性和暴露于疏水基团导致结合水的能力降低，这使得蛋白质在接下来的冷冻过程中形成更大的冰晶，AFPs可以抑制冰晶的生长，防止蛋白质变性以及汁液的流失。因此，ASI 3D结构具有更好的冷冻储存效果。
图5 A和B分别代表了F-T循环0、1、2、3和4次后鱼糜蛋白3D结构的重量（g）和WHC（%），同一样品，不同字母表示有显著性（P＜0.05）
Conclusion
总之，鱼糜3D结构内的水在冷冻过程中会形成冰晶，这将破坏稳定蛋白质二级结构的氢键。由于氢键的破坏，鱼糜中肌原纤维蛋白的α螺旋结构将展开并暴露出内部隐藏的疏水基团，从而提高疏水性。疏水性的提高会促进不可逆的化学交联和鱼糜蛋白的变性，同时也会降低蛋白与水的结合能力。在接下来的冷冻过程中，鱼糜蛋白3D结构内的水会形成更大的冰晶。一旦大的冰晶融化，就会出现汁液流失的现象，导致SI 3D结构崩溃。AFPs抑制了鱼糜蛋白中冰晶的生长，防止了蛋白质的变性和汁液流失。最后，ASI 3D结构在F-T循环中表现出良好的形状保持。此外，AFPs在3D打印蛋白食品的冷冻储存中显示出巨大的应用潜力，有望为低甜度和低热量食品提供一种有前途的冷冻保护剂，特别是对即将到来的预制菜。
通信作者
汪少芸，博士、二级教授、博士生导师，福州大学生物科学与工程学院执行院长，美国威斯康星大学（UW-Madison）和加州大学戴维斯分校（UC-Davis）博士后，入选国家“万人计划”科技创新领军人才、科技部中青年科技创新领军人才、省A类高层次人才、省高层次创新人才、省科技创新领军人才。兼任中国食品科技学会理事、福建省健康工程学会副理事长、福建省食品科技学会副理事长，《Food Science and Human Wellness》、《Journal of Future Foods》、《Hans Journal of Food and Nutrition Science》、《食品科学》、《食品工业科技》编委，《中外食品技术》首批翻译专家。主持省部级以上项目30余项，编写著作8 部，授权发明专利69 件，发表学术论文300 篇，其中SCI/EI收录230 篇。主持的成果获国际ICOFF学术大会奖、中国产学研合作创新成果一等奖、全国食品产学研优秀科研成果一等奖、中国化工联合会科技进步一等奖、省科技进步一等奖、省科技进步二等奖、省自然科学二等奖。获宝钢优秀教师奖、省优秀教师奖、省优秀科技工作者奖、卢嘉锡优秀导师奖和教学名师奖。受邀担任教育部“长江学者”特聘教授和国家自然科学基金杰青/优青项目的评审专家。
Analysis of the shape retention ability of antifreeze peptide-based surimi 3D structures: potential in freezing and thawing cycles
Han Tiana,b, Xu Chenb, Congrong Chenb, Jinhong Wuc, Jianlian Huangf,g, Lei Zhaod.e,*, Shaoyun Wangb,*
a College of Chemical Engineering, Fuzhou University, Fuzhou 350108, China
b College of Biological Science and Engineering, Fuzhou University, Fuzhou 350108, China
c Department of Food Science and Engineering, School of Agriculture and Biology, Shanghai Jiao Tong University, Shanghai 200240, China
d College of Food Science, South China Agricultural University, Guangzhou 510642, China
e Guangdong Laboratory for Lingnan Modern Agricultural, Guangzhou 510642, China
f Key Laboratory of Refrigeration and Conditioning Aquatic Products Processing of Ministry of Agriculture and Rural Affairs, Xiamen 361022, China
g Fujian Anjoy Foods Co. Ltd., Xiamen 361022, China
Correspondence to:
scauzl@scau.edu.cn
shywang@fzu.edu.cn
Abstract
The effects of freeze–thaw (F-T) cycles on the shape retention of antifreeze peptides-based surimi ink (ASI) 3D structures were analyzed. The results showed that the ASI 3D structure has good shape retention ability, and the width, height, weight, and water holding capacity were 22.42 mm, 21.07 mm, 9.99 g, and 68.30 % even after F-T 4 times, respectively. The average area and equivalent diameter of ice crystals in ASI 3D structures only expand from 0.001 mm2 and 0.040 mm to 0.015 mm2 and 0.139 mm, respectively. The α-helix and β-sheet of myofibrillar protein in ASI 3D structure were slightly decreased by 44.16 ± 0.98 % to 33.33 ± 0.92 % and increased by 18.28 ± 4.45 % to 24.43 ± 1.60 %, respectively. The chemical bond and protein interaction have changed to some extent. AFPs can prevent denaturation and juice loss of surimi 3D structures after F-T. The results provide theoretical guidance for maintaining the shape retention of frozen 3D food structures.
Reference:
TIAN H, CHEN X, CHEN C R, et al. Analysis of the shape retention ability of antifreeze peptide-based surimi 3D structures: potential in freezing and thawing cycles[J]. Food Chemistry, 2023, 405: 134780. DOI:10.1016/j.foodchem.2022.134780.
文章编译内容由作者提供
编辑：梁安琪；责任编辑：张睿梅
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